Alkol dehidrogenaz
İnsan ADH5 homodimerinin
kristalografik yapısı.
Tanımlayıcılar
EC numarası 1.1.1.1
CAS numarası 9031-72-5
Veritabanları
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO

Alkol dehidrogenaz veya Alkol dehidrojenaz (ADH)  (EC 1.1.1.1), birçok organizmada bulunan ve nikotinamid adenin dinükleotidin (NAD +) NADH'ye indirgenmesiyle alkoller ve aldehitler veya ketonlar arasındaki dönüşümü kolaylaştıran bir dehidrogenaz enzim grubudur. İnsanlarda ve diğer birçok hayvanda, normalde toksik olan alkolleri parçalamaya hizmet ederler ve ayrıca çeşitli metabolitlerin biyosentezi sırasında yararlı aldehit, keton veya alkol gruplarının oluşumuna da katılırlar. Mayada, bitkilerde ve birçok bakteride, bazı alkol dehidrogenazlar, sabit bir NAD + kaynağı sağlamak için fermantasyonun bir parçası olarak zıt reaksiyonu katalize eder.

Özellikler

Alkol dehidrogenazlar, birincil ve ikincil alkollerin sırasıyla aldehitlere ve ketonlara oksidasyonunu katalize eden ve ayrıca ters reaksiyonu da katalize edebilen birkaç izoenzimden oluşan bir gruptur. Memelilerde bu, koenzim nikotinamid adenin dinükleotid (NAD +) içeren bir redoks (indirgeme/oksidasyon) reaksiyonudur.

İnsanlarda etki mekanizması

Adımlar

  • Koenzim NAD+'nın bağlanması
  • Alkol substratının çinko(II) iyonuna koordinasyon yoluyla bağlanması
  • His-51'in Deprotonasyonu
  • Nikotinamid ribozun deprotonasyonu
  • Thr-48'in Deprotonasyonu
  • Alkolün deprotonasyonu
  • Alkoksit iyonundan NAD+' ya hidrit transferi, NADH ve çinko bağlı bir aldehit veya keton oluşumuna yol açar.
  • Aldehit salınımı.

Maya ve bakterilerdeki mekanizma bu reaksiyonun tersidir. Bu adımlar kinetik çalışmalarla desteklenmektedir.

Ayrıca bakınız

Kaynakça

InterPro: IPR001670

  1. ^ PDB: 1m6h​; Sanghani PC, Robinson H, Bosron WF, Hurley TD (September 2002). "Human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase. Structures of apo, binary, and inhibitory ternary complexes". Biochemistry. 41 (35). ss. 10778-86. doi:10.1021/bi0257639. PMID 12196016. 
  2. ^ Lawrence, Eleanor. "ADH". Henderson's Dictionary of Biological Terms. 10th. s. 1. ISBN 0-470-21446-5. 
  3. ^ Hammes-Schiffer S, Benkovic SJ (2006). "Relating protein motion to catalysis". Annual Review of Biochemistry. Cilt 75. ss. 519-41. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142800. PMID 16756501. 

Dış bağlantılar

Wikimedia Commons'ta Alkol dehidrogenaz ile ilgili ortam dosyaları mevcuttur.
  • PDBsum Protein Data Bank'ta yer alan çeşitli alkol dehidrojenazların üç boyutlu yapılarına bağlantılar içermektedir.
  • ExPASy Swiss-Prot'taki alkol dehidrojenaz sekanslarına, enzimle ilgili Medline literatür taramasına ve diğer veritabanlarındaki girdilere bağlantılar içermektedir.
  • PDBe-KB Alkol dehidrogenaz 1A için PDB'de bulunan tüm yapısal bilgilere genel bir bakış sunar.
  • PDBe-KB Alkol dehidrogenaz 1B için PDB'de bulunan tüm yapısal bilgilere genel bir bakış sunar.
  • PDBe-KB Alkol dehidrogenaz 1C için PDB'de bulunan tüm yapısal bilgilere genel bir bakış sunar.
  • PDBe-KB Alkol dehidrogenaz 4 için PDB'de bulunan tüm yapısal bilgilere genel bir bakış sunar.
  • PDBe-KB Alkol dehidrogenaz sınıf-3 için PDB'de bulunan tüm yapısal bilgilere genel bir bakış sunar.